Rubisco

Ribulose-1,5-bisphosphat – Carboxylase / Oxygenase , besser bekannt unter dem Namen des bekannten RuBisCO [1] ist ein Enzym , das in der verwendet wird , Calvin – Zyklus als ein Katalysator für den ersten großen Schritt in der Kohlenstoffbindung , ein Verfahren , bei dem die Atome von atmosphärisch CO 2 aus in Form von den Organismen zur Verfügung energiereiche Moleküle, wie. Saccharose . RuBisCO catalyserer entweder karboxylering oder Oxidation von Ribulose-1,5-bisfosfat (besser bekannt als RuBP ) jeweils während des Verbrauchs von CO 2 oder Sauerstoff .

Was macht Rubisco einzigartig und unterscheidet sich von allen anderen Enzymen ist, dass es auf seine eigene, ohne die Notwendigkeit für die Pflanze überleben können. Daher zurück es auch nach der Anlage ist gestorben, und hilft bei der Zersetzung. Dies ist, weil es nicht durch Temperatur oder pH-Wert beeinflusst wird.

Rubisco ist sehr wichtig wegen seiner biologischen Bedeutung, vor allem , weil sie die am häufigsten verwendeten chemischen Prozess (dh Entzug und die Freisetzung von CO katalysieren 2 aus der Atmosphäre). RuBisCO ist auch das häufigste Protein in den Blättern , und es kann sogar das am häufigsten vorkommende Protein in der Welt, wie Pflanzen mehr als 99% der Biomasse der Erde darstellen. [2] . Im Bewusstsein der Substanz wichtigen Rolle in der Biosphäre , gibt es Bemühungen im Gang , um genetisch Ingenieur Pflanzen angebaut, so dass sie eine effizientere RuBisCO (siehe unten) erhalten.

Struktur

In Pflanzen, Algen , Cyanobakterien und Bild tropische und Menschen verursachten Autos tropische proteobakterier bestehen Enzym im allgemeinen aus zwei verschiedenen Proteinuntereinheiten, wie die langkettige (bekannt L mit etwa 55.000 Da ) und der kurzkettigen ( S um etwa 13.000 Da) [3] . Das Enzym aktiver Substrat ( Ribulose -1,5-bisfosfat) Bindungsstellen in den langen Ketten gefunden , die Bildung dimerer Verbindungen, wie in Abbildung 1 (oben rechts) gezeigt , in den Aminosäuren von jedem der langen Ketten an die Bindungsstellen beitragen. Ein Satz von acht langkettigen Dimere und acht kurzen Ketten verbunden , um einen größeren Komplex mit ca. zu bilden 540.000 Da [4] . In einigen proteobakterier und Dinoflagellaten sind Enzyme , die sich ausschließlich aus langen Ketten gefunden [5] .

Magnesiumionen (Mg 2+ ) , die für die Enzymaktivität. Die richtige Platzierung von Mg 2+ in der des Enzyme aktive Stelle erfordert , dass ein Lysin in der aktiven Stelle mit einem „aktivierenden“ geliefert CO 2 Moleküle (wodurch eine Form Carbamat ) [6] . Die Bildung von Carbamat wird durch eine favorisierte basische pH . Der pH – Wert und die Konzentration an Magnesiumionen in dem flüssigen Teil des Chloroplasten ( Stroma [7] ) in dem Licht erhöht. Siehe unten .

Die Enzymaktivität

Wie in Figur 2 (links) gezeigt ist RuBisCO einer von vielen in der beteiligten Enzyme Zyklus Calvin .

Substrate

Während die Kohlenstoff – Bindung ist RuBisCOs Substrate Ribulose-1,5-bisfosfat , CO 2 (nicht die „Aktivierung“ von CO 2 ) und Wasser [8] . RuBisCO kann auch ein Verfahren der katalysieren Sauerstoff (O 2 ) als Substrat anstelle von CO 2 .

Produkte

Wenn es sich um CO 2 , das das Substrat ist , ein extrem instabilen Zwischen bis sechs Kohlenstoffatomen , das Ergebnis des Prozesses Carboxylase, bekannt als 3-Keto-2-karboxyarabinitol-1,5-bisfosfat. Es bricht fast sofort und wird zwei Moleküle 3-Phosphoglycerat. Dieses instabile Molekül , das während des anfänglichen karboxylering erstellt wird, war unbekannt , bis 1988, als es zuerst isoliert wurde. 3-Phosphoglycerat kann verwendet werden , um größere Moleküle zu bilden, wie beispielsweise Glukose . Wenn es frei ist von Sauerstoff, der das Substrat, die Produkte der oxygenaseprocessen fosfoglykolat und 3-Phosphoglycerat. Fosfoglykolat initiiert eine Reihe von Prozessen genannt Photorespiration , an denen und Cytochrome in gefunden Enzyme den Mitochondrien und Peroxisomen . Während dieses Prozesses werden zwei Moleküle fosfoglykolat an ein Molekül CO umgewandelt wird , 2 und einem Molekül von 3-Phosphoglyceratkinase , die im Calvin – Zyklus eingeschlossen werden. Einige fosfoglykolatet kann von den Pflanzen zurückgehalten werden, so dass sie andere Moleküle produzieren können, zum Beispiel. Glycin . Auf den Ebenen des CO 2 und Sauerstoff in der Atmosphäre, wobei das Verhältnis der beiden Prozesse ca. 4: 1, die nur 3,5% in einer Netto – Kohlenstoffbindung der Ergebnisse. Rubisco – Enzym Unfähigkeit , mit Sauerstoff zu vermeiden reagieren reduziert daher viele Pflanzen photo Potenzial. Bestimmte Pflanzen, Algen und photosynthetischen Bakterien haben diese Begrenzung erfolgt durch Erfinden Wege CO zu erhöhen 2 Konzentration um das Enzym. Die Verfahren liegen im Bereich von C4-Kohlenstoffbindung und CAM – Bindung auf die Verwendung von Pyrenoid .

Enzymaktivitätsrate

Einige Enzyme können in der Regel tragen Tausende von chemischen Reaktionen pro. Sekunde. Aber RuBisCO ist langsam und kann nur „binden“ drei CO 2 Moleküle pro. Sekunde. Dennoch erhöht Rubisco – Aktivität unter den meisten Bedingungen mit erhöhten Konzentrationen von CO 2 aufgrund der extrem hohen Konzentration des Enzyms. Wenn die Lichtmenge nicht Photosynthese verringern, wird es daher die Konzentration von CO 2 , die der begrenzende Faktor ist. Am Ende ist es darüber hinaus ein weiterer Faktor in dem Calvin – Zyklus, der die Ursache für die niedrige Photosyntheserate, nämlich die RuBisCO nicht schnell genug zurückgewonnen werden kann ( [9] ).

RuBisCOs Regulation der Enzymaktivität

RuBisCO ist in der Regel nur während des Tages, wie Ribulose-1,5-bisfosfat nicht im Dunkel auf die Steuerung von mehreren anderen Enzymen im Calvin-Zyklus aufgrund produziert. Darüber hinaus wird die RuBisCOs Aktivität mit den anderen Enzymen im Calvin-Zyklus in vielerlei Hinsicht abgestimmt:

  1. Wahl der Ionen . Wenn Chloroplasten beleuchtet wird, den pH – Wert des wachsenden Stroma 7,0-8,0 wegen des Protons (Wasserstoffionen, H + ) -gradienten über erstellt tylakoidmembranen [10] . Zur gleichen Zeit bewegt Magnesiumionen (Mg 2+ ) von tylakoiderne, und es erhöht sich die Konzentration von Magnesium in grønkornets Stroma. RuBisCO hat eine hohes pH – Optimum (es kann sein , > 9,0, in Abhängigkeit von der Konzentration von Magnesiumionen), und es wird durch die Zugabe von CO „aktiviert“ wird , 2 für die aktiven Stellen und Magnesium , wie oben beschrieben.
  1. Verordnung durch aktinische Vase . In Pflanzen und bestimmte Algen ist eine weitere Enzym Rubisco Aktivierung Vase [11] erforderlich , um die Bildung von Carbamat zu ermöglichen , ist wesentlich, das aktive Zentrum von Rubisco [12] . Vase Aktivierung ist erforderlich , da die Ribulose-1,5-bisfosfat (RuBP) -substratet stärker an die aktiven Stellen bindet , die Carbamat fehlt, und es verlangsamt die „Aktivierung“ deutlich. Unter dem Einfluss von Licht fördert Rubisco Aktivierung Vase Ablösung der hemmenden oder unter einigen Bedingungen: RuBP von den aktiven Stellen zu speichern [13] . Vase Tag der Aktion ist auch in einigen Pflanzen erforderlich (z. B. Tabak und viele Bohnen ) , weil RuBisCO im Dunkel eines konkurrierenden hæmstof gebildet in diesen Pflanzen verhindert wird, ein Substrat – Analogon, genannt 2-Carboxy-D-arabitinol-1-phosphat (CA1P) [14] . CA1P binden fest an die aktive Stelle eines karbamyleret RuBisCO und hemmt die katalytische Aktivität. Während Beleuchtung fördert Rubisco-Aktivierung Vase auch die Ablösung von CA1P von den katalytischen Stellen. Wenn CA1P von RuBisCO freigegeben wird, wird es schnell omfannet zu einer nicht-resistenten Form der Licht aktivierte Enzym CA1P-Phosphatase . Schließlich ist die Tatsache , dass von mehreren hundert der Reaktion mit CO 2 oder einem einzigen Sauerstoff wird nicht abgeschlossen werden, und die andere gebildet wird, Substratanaloga auf die aktive Stelle zu inhibieren. Wieder einmal Rubisco Aktivierung Vase die Ablösung dieser Analoga von den katalytischen Zentren fördern und RuBisCO in einer katalytisch aktiven Form aufrechtzuerhalten. Während der anfänglichen RuBisCos lysproces RuBP bindet, das aus der RuBisCO, karbamylerede an das Enzym abgetrennt worden war, und nach dem Entfernen von Protonen gebildet Endiol , die mit CO reagieren können 2 . Ein Mangel an entweder Rubisco oder RuBP in jeder Stufe wird der Prozess der anderen Faktoren, einschließlich CO schließen 2 Volumina. Aus diesem Grunde basierten Modelle auf einer Begrenzung Rubisco bei niedrig CO 2 Ebenen auf dem Planeten das Leben nicht unterstützen [15] . Akti-Vase Eigenschaften des Enzyms begrenzt die Pflanze photosynthetische Aktivität bei hohen Temperaturen [16] . CA1P wird auch in der Lage sein sich gezeigt Rubisco in einer zur Aufrechterhaltung Konformation , die aus geschützten Proteolyse [17] .
  1. Regulation durch ATP / ADP und Vermögen Vase kontrollierte Reduktion / oxideringstilstand in Stroma Entfernung von inhibitorischen Substanzen RuBP, CA1P und andere inhibitorische Substratanaloga durch aktinische Vase nimmt einen Verbrauch von ATP . Dieser Prozess wird durch das Vorhandensein von hemmt ADP , was bedeutet , dass aktivaseenzymets Aktivität auf dem Verhältnis zwischen diesen zwei Substanzen in grønkornets Stroma abhängt. In den meisten Pflanzen aktivases Empfindlichkeit gegenüber dem ATP / ADP – Verhältnis werden auch Stroma Reduktions- / Oxidations (modifizierte redox ) -Modus über einen zweiten, kleines regulatorisches Protein, Thioredoxin . Dies ermöglicht aktivases RuBisCOs Aktivität und Aktivierungsgrad wird in Abhängigkeit von der Lichtintensität verändert, und daher ist die Geschwindigkeit der Bildung von Ribulose-1,5-bisfosfat Substrat [18] .
  1. Verordnung von Phosphat . Cyanobakterien nimmt an anorganischem Phosphat (P in ) einer koordinierten Regulation der Photosynthese. P in an RuBisCOs aktiver Stelle gebunden , und an anderer Stelle auf der langen Kette, wo es um die Übergänge zwischen der Ein- und den weniger aktiven Formen des Enzyms beeinflussen. Die Aktivierung des Bakterien RuBisCO kann besonders empfindlich gegenüber P werden in Ebenen , die in höheren Pflanzen in der gleichen Weise wie Rubisco Aktivierungs Vase wirken kann [19] .
  1. Steuerung von CO 2 . Da CO 2 und Sauerstoff für das aktive Zentrum von RuBisCO konkurrieren kann die Kohlenstoffbindung mit Hilfe von RuBisCO wird erhöht werden , indem die CO zunehmenden 2 Stufen in der Fraktion Rubisco (grüne Körner Stroma) enthält. Mehrmals während der Pflanzen Entwicklung hat Mechanismen aufgetreten, den CO erhöhen 2 Ebenen im Stroma (siehe C4-Kohlenstoff – Bindung ). Die Verwendung von Sauerstoff als Substrat ist offenbar ein verwirrender Prozess, denn es scheint , als ob es Energie weg erholt Würfe. Aber es kann ein Mechanismus sein , um Überlastung in Zeiten hoher Lichtstrahlung zu verhindern. Dieser Mangel in dem Enzyme entfallen fotorespirationen, die diesen Ton bedeuten können , läßt mich im hellen Licht kann ein Netto-Null – Ergebnis in der Kohlenstoffbindung erreichen, wenn das Verhältnis von Sauerstoff und CO 2 einen Schwellenwert erreicht, wobei der Sauerstoff anstelle von Kohlenstoff gebunden ist. Das Phänomen ist in erster Linie temperaturabhängig. Hohe Temperaturen verringern die Konzentration von CO 2 , das in bladvævenes Feuchtigkeit gelöst ist. Das gleiche Phänomen ist auch an Wasserknappheit verbunden. Wenn die Klingen durch Verdampfung gekühlt werden, bewirken , dass das Fehlen von Wasser hohen Temperaturen in den Blättern. C4 – Pflanzen Benutzer zu Beginn das Enzym PEP – Carboxylase , und es hat eine höhere Bindungskapazität für CO 2 . Während des Verfahrens wird zunächst ein Zwischenprodukt der 4 Kohlenstoffatomen gebildet wird , und es wird dann zu einem Ort transportiert , wo es C3 Photosynthese ist, und dann wurde De-carboxylierten, CO freizugeben 2 , die Konzentration von CO zu erhöhen 2 . Dies erklärt den Namen C4 – Pflanzen. CAM Pflanzen behalten ihre Stomata (auf der Unterseite des Blattes) während des Tages geschlossen, die auf dem Wasser spart , sondern verhindern , dass die Photosynthese , die erfordert , dass CO 2 diese Öffnungen passieren können durch Diffusion . Die Verdampfung durch die obere Blattoberfläche durch eine Schicht von verhindert Wachs .

Genetische Manipulation

Da Rubisco oft Photosynthese in Pflanzen betrachtet zu begrenzen, könnte es möglich sein , die Effizienz der Photosynthese zu verbessern , indem die RuBisCO Gene in Pflanzen zu ändern , so dass Sie das katalytische Aktivität des Enzyms zu erhöhen und / oder reduzieren das Tempo der iltningsaktiviteten [20] . Methoden , die zu analysierende beginnen, zum anderen die Übertragung von Rubisco – Gene aus einem Organismus umfasst, den Grad der Bildung von Untereinheiten bilden RuBisCOs RuBisCOs kurze Ketten von Chloroplasten – DNA und Modifikation von Rubisco Gene erhöht, um können versuchen , die Tendenz zur Kohlenstoffbindung zu erhöhen [21] .

Ein besonders interessanter Ansatz ist RuBisCO Varianten mit natürlich hohen Neigung zur CO einzuführen 2 , wie die Typen aus der Rotalge Galdieria Partita , in Pflanzen. Man kann erwarten , dass sie die Photosyntheseleistung von Kulturpflanzen verbessern [22] . Wichtige Fortschritte in diesem Bereich sind die Tabakpflanze mit dem entsprechenden Enzyme aus dem purpurbakterie photo erstaningen Rhodospirillum rubrum [23] .

Eine neue Theorie , die Ausbeute an der relativen Neigung untersuchen ( das heißt, die Fähigkeit , CO zu begünstigen 2 – Sequestrierung in Bezug auf den Einbetten von freiem Sauerstoff, der mit der Energie verschwenderischer Photorespiration führt), und die Rate, das gebildete Produkt durch [24] . Die Autoren schließen daraus , dass Rubisco in Wirklichkeit zu einem Punkt entwickelt hat in der Nähe von ‚perfekt‘ in vielen Pflanzen (mit weitreichenden Zugriff auf das Substrat und Umgebungsbedingungen), so dass es ein Kompromiss zwischen CO 2 -målrettethed und dem Tempo des Prozesses. [25] Allerdings hat sich die Autoren von der gleichen Forschungsteam eine Theorie gemacht , dass die Photosynthese von Rubisco durch die CO behindert wird 2Konzentrationen , die mit der Erhaltung des Lebens auf dem Planeten konsistent sind [26] .

Siehe auch

  • C4-Pflanze
  • CAM-Anlage
  • Photorespiration
  • Genetisch veränderter Organismus
  • Kohlenstoffkreislauf
  • Pyrenoid

Externe Links

  • In Bezug auf den Mechanismus der Rubisco katalysierten Reaktion
  • Rubisco Protein Data Bank Eintrag
  • Pflanzenreich Faultier: Protein Spotlight Artikel über die „faule Tier-like“ Enzym Rubisco
  • Rubisco

Hinweise

  1. Aufspringen^ Begriff Rubisco wurde zum Spaß David Eisenberg im Jahr 1979 während eines Seminars zu Ehren derRuhestand und ehemaligen prominenten Rubisco Forscher, Sam Wildman umgesetzt. Die Abkürzung wurde auf die voll qualifizierten Namen hergestellt basiert ( R ib u lose-1,5- bis phosphat C arboxylase / O xygenase), aber es bezieht sich auch auf einen Snack mark „ Nabisco “ mit einem versteckten Bezug auf wilde Mans versucht essbare Tabakblätter zu züchten . Wildman SG (2002) auf dem Weg von Faction In zwei Protein Rubisco (Ribulosebisphosphatcarboxylase-Oxygenase). Photosynth Res 73: 243-250; Archie R. Portis Jr. und AJ Martin Parry (2007) Entdeckungen in Rubisco (Ribulose – 1,5-bisphosphat – Carboxylase / Oxygenase): eine historische Perspektive Photosynth Res 94: 121-143
  2. Aufspringen^ die Zelle eines molekularen Ansatz , 2. Aufl. von Geoffrey M. Cooper, veröffentlicht von Sinauer Associates, Inc. (2000) Sunderland (MA). OnlineLehrbuch. Coopers Text legt nahedass Rubisco das häufigste Protein aufErde ist. (Kapitel 10, Der Chloroplasten – Genom ). Ein kürzlich erschienener Artikel von Dhingra et al erreichtdass Rubisco 30-50% des gesamten löslichen Proteins inChloroplasten darstellt (siehe den vollständigen Text online: Vorlage: Entrez Pubmed ).
  3. Oben springt^ Das Gen für die lange Kette , die zu grünen Körner DNAMolekül in Pflanzen ( Entrez GeneID ). Es sindRegel mehrere verwandte kurzkettiger Gene in die Pflanzenzellkern und die kurzen Ketten werden auf die importierte Stoma in Chloroplasten von der Zellflüssigkeit durch die äußere Membran von Grünkorn Passing (siehe den Volltext: Entrez GeneID ). Ackerschmalwand ( Arabidopsis thaliana ) hat vier Gene für RuBisCOs kurze Ketten (siehe: Jeremy M. Berg, Tymoczko und John L. Lubert Stryer: Biochemie ). Das Muster wird erzeugtwenn die lange und kurze Kettenanordnung, in Figur 3 gesehen (rechts)
  4. Aufspringen^ Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko und Lubert Stryer: Biochemistry , 2002: Online – Lehrbuch . Abbildung 20 zeigt die Lehrbuch Stryers in einer farbcodierten Banddarstellung der Bauteile der eukaryoternes RuBisCO. Abbildung 1 (oben auf der Seite) zeigtandere visuelle ArtWeise der Struktur.
  5. Oben springt^ Die Struktur von RuBisCO mit dem photosynthetischen Bakterium Rhodospirillum rubrum wird von etabliert Röntgenkristallographie , in dem Protein Data Bank , wo es ein Vergleich der Strukturen in Eukaryoten und Bakterien RuBisCO. Siehe:Gegenstand Artikel von Rubisco.
  6. Aufspringen^ Molecular Cell Biology , 4. ed. Harvey Lodish, Arnold Berk, S. Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore und James E. Darnell, 2000. Online Lehrbuch. Figur 16-48 zeigt ein Strukturmodell des aktiven Zentrums und die Rolle des Magnesiums. Protein Data Bank Thema Artikel auf RuBisCO hat auch ein Modell von Magnesium in der aktiven Stelle .
  7. Aufspringen^ Lodish ‚Lehrbuch der Lokalisierung von Rubisco zu Stroma beschreibt. Abbildung 17-7 zeigtwie RuBisCOs kurze Untereinheiten in grønkornets Stroma bewegen, wo sie mit den langen Einheiten verbunden.
  8. Aufspringen^ Die chemischen Prozesse , die von Rubisco katalysiert werden, beschrieben online im Stryer m.fl.s Lehrbuch
  9. Aufspringen^ Siehe Hadi Farazdaghi: Modellierung Rubisco – Reaktion mit einem neuen Zwei-Substrat bestellt Modell
  10. Oben springt^ Abbildung 20.14 im Lehrbuch von Stryer et al zeigt die lichtabhängige Bewegung von Wasserstoff und Magnesiumionen, die wichtig ist , Ampeln oder des Calvin – Zyklus . Die Bewegung von Protonen in tylakoiderne lysdrevet ist, und es istgrundlegender Bedeutung für die ATP – Synthese in Chloroplasten.
  11. Aufspringen^ AR Portis. Jr: Rubisco Aktivierung Vase katalytisches Chaperon des Rubisco. in der Photosyntheseforschung 2003 volumebd. 75, Seiten 11-27. (Siehe: eine Zusammenfassung des Artikels]).
  12. Aufspringen^ SH Jin, DA Jiang, Li XQ und JW Sun: Merkmale der Photosynthese in Reispflanzen , transformiert mit einer Antisense – Rubisco Aktivierung Vase Ärgernis . Transgene Pflanzendie gentechnisch verändert wurdenso daß sie Ebenen der Rubisco-Aktivierungs Vase reduziert hatte, gefunden wurden reduziert Photosynthese haben (siehe: Eine abstrakte des Artikels).
  13. Aufspringen^ Hadi Farazdaghi: Eine Theorie und ein Modell für die Kinetik der Zwei-Substrat – Reaktion von Rubisco bestellt mit geschwindigkeitsbestimmenden Stufen, und die Auswirkungen von RuBP Regeneration auf der Hierarchie der Beschränkungen
  14. Oben springt^ PJ Andralojc, GW Dawson, Parry MA und AJ Keys: Einbau von Kohlenstoff von Photosyntheseprodukten in 2-carboxyarabinitol-1-phosphat und 2-carboxyarabinitol. in Biochemical Journal , 1994, Vol. 304, S. 781-6. (Siehe Text Online ).
  15. Aufspringen^ Hadi Farazdaghi: Modellierung Rubisco – Reaktion mit einem neuen Zwei-Substrat bestellt Modell
  16. Aufspringen^ SJ Crafts-Brandner und Salvucci ME: Rubisco Aktivierung Vase schränkt das photo Potential der Blätter bei hohen Temperatur und CO 2 in dem Proceedings der National Academy of Science USA , 2000, Vol. 97, Seiten 12937-8. (Siehe den vollständigen Text Online ).
  17. Oben springt^ S. Khan, Andralojc PJ, PJ Lea und Parry MA: 2′-carboxy-D-1-phosphat arabitinol Schützen Ribulose 1, 5-bisphosphat – Carboxylase / Oxygenase gegen proteolytischen Abbau in dem European Journal of Biochemistry , 1999, Bd. 266, S. 840-7. (Siehe den vollständigen Text Online
  18. Aufspringen^ N. Zhang, R. Kallis, RG Ewy und AR Portis, Jr. Lichtmodulation von Rubisco in Arabidopsis erfordert eine Kapazität für Redox – Regulation der größeren Rubisco Aktivierung Vase Isoform. in Proceedings of the National Academy of Science USA , 2002, Vol. 99, Seiten 3330-4 (siehe den vollständigen Text Online ).
  19. Aufspringen^ Yehouda Marcus und Michael Gurevitz: Die Aktivierung von Cyanobakterien RuBP Carboxylase / Oxygenase wird durch anorganisches Phosphat erleichtert über zwei unabhängige Mechanismen berichten im European Journal of Biochemistry , 2000, Vol. 267, Seiten 5995-6003. (Siehe den vollständigen Text Online )
  20. Aufspringen^ RJ Spreitzer und ME Salvucci Rubisco: Struktur, regulatorische Interaktionen und muligheder für ein besseres Enzym in der Annual Review of Plant Biology , 2003Band 53, Seiten 449-75 (siehe Text Online )
  21. Aufspringen^ MA Parry, PJ Andralojc, RA Mitchell, PJ Madgwick und AJ Keys: Manipulation von Rubisco: die Menge, Aktivität, Funktion und Regulation im Journal of Experimental Botany , 2003, Vol. 54, S. 1321-1333. (Siehe Text Online )
  22. Aufspringen^ SM Whitney und TJ Andrews (2001). Plastom kodierten bakterielle Ribulose-1,5-Bisphosphatcarboxylase / Oxygenase (Rubisco) unterstützt Photosynthese und Wachstum in Tabak in dem Proceedings der National Academy of Sciences der Vereinigten Staaten von Amerika , 2001, Vol. 98 (25) (siehe Text Online )
  23. Aufspringen^ TJ Andrews und SM Whitney: Manipulieren Ribulosebisphosphatcarboxylase / Oxygenase in den Chloroplasten höherer Pflanzen in den Archives of Biochemistry and Biophysics , 2003, Vol. 414 (2) Seite 159-169 (siehe Text Online )
  24. Aufspringen^ GG Tcherkez, DG Farquhar und TJ Andrews: Trotz langsamer Katalyse und verwirrt Substratspezifität, die alle Ribulosebisphosphat Carboxylasen kan fast perfekt optimiert werden in den Proceedings der National Academy of Sciences der Vereinigten Staaten von Amerika , 2006), Vol. 103 (19) (siehe Text Online )
  25. Aufspringen^ Steven Gutteridge und John Pierce: Eine einheitliche Theorie für die Grundlage der Grenzen der Primärreaktion der photosynthetischen CO2 – Fixierung: War Dr. Pangloß richtig?
  26. Aufspringen^ S. von Caemmerer und DG Farquhar: Einige Beziehungen zwischen der Biochemie der Photosynthese und der Gasaustausch der Blätter in Planta , 1981, vol. 53 Seite 376-387.